Treść zadania

Najlepsze rozwiązanie

• 

  1 0

  kara702 6.11.2011 (15:44)

  Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów i poddane procesowi hydrolizy rozpadają się wyłącznie na aminokwasy. Dzielimy je na następujące grupy:
  protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie.Protaminy z kwasami dezoksyrybonukleinowymi tworzą połączenia zwane nukleoproteidami. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
  histony- podobnie jak protaminy posiadają silny charakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. Bogate w histony są gruczoły grasicy. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
  albuminy- są to białka obojętne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych: są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku. Spotykane są również w białku jaja kurzego. Albuminy są rozpowszechnione w świecie roślinnym i zwierzęcym.
  globuliny- w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do albumin. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
  prolaminy- są to typowe białka roślinne, występują one w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. Białka te nie rozpuszczają się w wodzie. Wchodzą one w skład mąki i zawierają duże ilości kwasu glutaminowego.
  gluteliny- podobnie jak prolaminy - są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
  skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią one funkcje podporowe. Występują one tylko w organizmach zwierzęcych, głównie w tkankach podporowych i ochraniających. Należą tu przede wszystkim białka tkanki łącznej (kolagen, elastyna), włosów i części zrogowociałych (keratyna). Skleroliny są odporne na działanie enzymów proteolitycznych przewodu pokarmowego ludzi.
  W białkach złożonych część białkowa jest związana ze składnikiem prostetycznym. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
  nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
  fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Do tej grupy białek złożonych zaliczana jest między innymi kazeina mleka oraz witelina znajdująca się w żółtku jaj.
  chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Zaliczamy do nich na przykład hemoglobinę, która stanowi substancję barwną czerwonych ciałek krwi.
  metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn. Do tej grupy białek zaliczana jest na przykład ferrytyna, która zawiera około 20% żelaza. Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
  glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek. Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
  lipoproteidy - są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem. Lipoproteidy spotykane są w osoczu krwi oraz żółtku jaja kurzego.
  
  
  
  Właściwości białek
  Właściwości białek są bardzo wrażliwe na nawet niewielki zmiany w środowisku, w którym się znajdują.
  Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Z reguły związki te są rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
  Ze względu na wielkość cząsteczek, białka tworzą w wodzie roztwory koloidalne. Ponieważ aminokwasy, które wchodzą w skład cząsteczek białek nadają im określony ładunek, rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy, co chroni je przed łączeniem je w większe zespoły. Białka wykazują efekt Tyndalla, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają peptyzacji oraz koagulacji. Efekt Tyndalla jest jednym z najbardziej charakterystycznych zjawisk obserwowanych w układach koloidalnych. Jest to rozproszenie światła przez drobne cząstki zawieszone w ośrodku ciekłym, względnie gazowym, czyli w tzw. ośrodku mętnym (na przykład kurz czy mgła w powietrzu, mleko w substancji), w której na skutek ruchu cieplnego zachodzą fluktuacje gęstości działające podobnie jak w zawiesinie. Światło rozproszone jest na ogół częściowo spolaryzowane, przy czym w ośrodku składającym się z cząsteczek niedipolowych jest spolaryzowane całkowicie w płaszczyźnie wyznaczonej przez promienie: padający i rozproszony.
  Denaturacja białek, która polega na całkowitym zniszczeniu ich struktury, zachodzi na skutek działania wysokiej temperatury, mocnych kwasów i zasad, detergentów. Różne białka są w niejednakowy sposób wrażliwe na działanie czynników denaturujących. Denaturacja jest to proces praktycznie nieodwracalny. W przypadku białek o prostej budowie wykazano odwracalność tego procesu i nazwano go renaturacją. Denaturacja białek powoduje utratę przez nie właściwości biologicznych, przy czym zostaje zachowana ich struktura pierwszorzędowa.
  Białka posiadają ładunek elektryczny, który stanowi wypadkową wszystkich ładunków jakie posiadają dysocjujące grupy aminokwasów budujących łańcuch polipeptydowy. Dla każdego białka można podać określona wartość pH, przy której ładunek sumaryczny ma wartość zero. Takie pH nazywa się punktem izoelektrycznym. Ruchliwość w polu elektrycznym cząsteczek białek wynikająca z wielkości i znaku sumarycznego ładunku jest wykorzystywana do ich rozdziału w różnorodnych metodach elektroforezy.
  Elektroforeza jest to technika wykorzystywana do rozdziału, analizy i oczyszczania kwasów nukleinowych i białek. Historycznie pierwszy raz elektroforeza została zastosowana do rozdziału mieszaniny białek przez szwedzkiego uczonego Tisseliusa, w 1930 roku. Po wypełnieniu rurki (rurka w kształcie litery U) roztworem białek i umieszczeniu w jej obu końcach elektrod, połączonych z zewnętrznym źródłem napięcia, stwierdził on, iż białka wędrują w kierunku elektrod z różnymi prędkościami. W wolnym roztworze efekt rozdziału jest jednak organiczny przez dyfuzję termiczną oraz konwekcję rozdzielanych cząsteczek. Z tego powodu w dalszym rozwoju elektroforezy wprowadzono środowisko antykonwekcyjne. Roztwór elektrolitu umieszczano w żelach, takich jak agaroza, poliakrylamid czy bibule chromatograficznej. Kolejnym etapem w rozwoju elektroforezy było zastosowanie w późnych latach 70 kapilar o małej średnicy (rzędu mikrometrów), a technika ta nosi nazwę elektroforezy kapilarnej, łączy ona w sobie szybkość, odtwarzalność oraz łatwość automatyzacji całego procesu. Rozdział przeprowadza się w kapilarach ze stopionej krzemionki (kwarcu) SiO2 wypełnionych roztworem elektrolitu nośnego. Najczęściej stosowane są kapilary o średnicy wewnętrznej 25-75 µm i długości około 50cm. Z zewnątrz, stopiona krzemionka pokryta jest warstwą poliamidową, celem zwiększenia jej wytrzymałości. Końce kapilary umieszczone są w dwóch naczyniach, również wypełnionych elektrolitem podstawowym. W jednym z naczyń znajduje się katoda (-), a w drugim anoda (+). Próbkę badaną wprowadza się do anodowego końca kapilary, natomiast przy katodowym końcu najczęściej znajduje się detektor.
  Reakcją charakterystyczna białek jest reakcja ksantoproteinowa - polegająca na działaniu stężonym kwasem azotowym(V) HNO3 na białka. Wskutek reakcji nitrowania reszt aminokwasów zawierających pierścień aromatyczny (fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna) powstają związki o żółtym zabarwieniu. Druga reakcją charakterystyczną jest reakcja biuretowa - w której w wyniku działania roztworu CuSO4 w środowisku silnie zasadowym powstaje związek kompleksowy posiadający fioletowe zabarwienie. Nazwa jej bierze się stąd, że reakcji tej ulega również biuret (produkt kondensacji mocznika, dimocznik o wzorze H2N-CO-NH-CO-NH2), w którym występuje wiązanie peptydowe.
  Niewielkie stężenie soli nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem. Stężenie soli potrzebne do wysolenia zależy od właściwości białka i od pH środowiska. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, ponieważ wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Solą najczęściej stosowaną do wysalania jest siarczan(VI) amonu. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek.
  Białka są niezbędnym składnikiem pożywienia ludzi i zwierząt. Poza tym, substancje białkowe stanowią surowiec w produkcji tkanin. Są to włókna zarówno naturalne, na przykład wełna, jak też regenerowane, na przykład lanital, otrzymywany z kazeiny mleka.

  Dodawanie komentarzy zablokowane - Zgłoś nadużycie