Biokatalizatory, substancje wytwarzane przez żywy organizm regulujące przebieg procesów biologicznych, tzn. wpływające na ich przyspieszenie bądź zwolnienie, a także decydujące o rodzaju przemian, jakim może ulec substancja wyjściowa. Biokatalizatory dzielą się na: witaminy, hormony i enzymy.
Enzymy, fermenty, jest to grupa białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu; ostatnio odkryto, że niezależnie od białek aktywność biokatalityczną wykazują również cząsteczki kwasów rybonukleinowych.
Enzymy zbudowane są z części białkowej nazywanej apoenzymem. W części białkowej występuje centrum aktywne. Jest to przestrzenny układ kilku reszt aminokwasowych charakterystycznych dla danego enzymu. W niektórych enzymach oprócz centrum aktywnego występuje w apoenzymie centrum allosteryczne, do którego przyłączają się drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu, nazywane efektorami.
Część enzymów oprócz grupy białkowej (apoenzymu) zawiera dodatkowo część niebiałkową, nazywaną koenzymem (gdy białko i część niebiałkowa połączone są luźno wiązaniem dysocjującym) lub grupą prostetyczną (gdy białko i część niebiałkowa połączone są trwale). Obecność grupy niebiałkowej powoduje wytwarzanie nieaktywnych form enzymów, tzw. proenzymów. Proenzymy ulegają aktywacji dopiero po wydzieleniu do miejsca działania (np. pepsynogen - pepsyna).
Część białkowa oraz część niebiałkowa tworzą enzym (apoenzym + koenzym = holoenzym). Częścią niebiałkową w enzymie mogą być np. witaminy, ATP, jony żelaza, jony wapnia, FAD (dinukleotyd flawonadeninowy), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy).
Nazwa enzymu zależy od budowy oraz typu reakcji, w której uczestniczy. Enzymy zbudowane tylko z białka mają końcówkę nazwy -na, np. pepsyna, trypsyna. Pozostałe mają końcówkę -aza. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas głównych pod względem typu reakcji. Jest to klasyfikacja międzynarodowa:
Klasa 1 - oksydoreduktazy - enzymy należące do tej klasy katalizują reakcje utleniania i redukcji.
Klasa 2 - transferazy - enzymy, które uczestniczą w przenoszeniu i łączeniu jednego związku do drugiego lub grup atomów.
Klasa 3 - hydrolazy - enzymy uczestniczące w reakcjach, które przebiegają z udziałem wody.
Klasa 4 - liazy - enzymy, które uczestniczą w rozrywaniu wiązań:
węgiel - węgiel; węgiel -azot; węgiel - tlen.
Klasa 5 - izomerazy - enzymy uczestniczące w przekształceniach izomerycznych (przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe, np. formy cis w trans).
Klasa 6 - ligazy - uczestniczące w reakcjach syntezy tworzenia wiązań węgiel - węgiel.
Mają zdolność do znacznego zwiększania szybkości reakcji chemicznych. Znacznie obniżają energię aktywacji w stosunkowo niskich temperaturach. Same enzymy nie ulegają przy tym przemianom. Obniżenie energii aktywnej wynika z tego, że wiązania chemiczne substratu w momencie wpasowania siew centrum aktywnym ulegają naprężeniu. Obecność enzymów w reakcjach niesie za sobą również inne korzyści jak prawidłowe zorientowanie substratu w przestrzeni oraz cząsteczki nie zderzają się bezwładnie dlatego mogą być cząsteczce zderzenia efektywne, enzymy mogą działać wielokrotnie, przyspieszają reakcji chemiczne co najmniej milionkrotnie oraz warunkują większą skuteczność przebiegu reakcji.
Enzymy łączą się poprzez centrum aktywne z substratem na zasadzie przestrzennego dopasowania, tworząc kompleks enzym - substrat (ES) Przestrzenne dopasowanie substratu do centrum aktywnego enzymu porównano: wg Fishera, jak klucz do zamka. Model ten oznacza, że następuje precyzyjne dopasowanie substratu do centrum aktywnego co jednak nie obniża energii aktywnej. Model indukcyjnego dopasowania, porównany jak ręka do rękawiczki wg Koshalda zakłada, że w rzeczywistości konformacja substratu i centrum aktywnego nie są identyczne. W momencie powstania kompleksu enzym-substrat następuje wciągnięcie substratu do centrum aktywnego przy naprężeniu wiązań w obu składnikach kompleksu E-S. W tej sytuacji już mała porcja energii wystarcza do pokonania progu energetycznego reakcji
Na aktywność enzymów wpływa:
· temperatura. Każdy enzym działa w określonej temperaturze. Im wyższa temperatura, tym wzrasta aktywność· enzymów. Wysoka temperatura (ok. 40°C) niszczy enzymy powodując denaturację białka.
· kwasowość· środowiska (pH). Enzymy działają w określonym środowisku zasadowym (pH 7,1-14), kwasowym (pH 1-6,9) lub obojętnym (pH=7). Zmiana pH środowiska powoduje obniżani aktywności enzymów.
· stężenie substratu - wraz ze wzrostem stężenia substratu do określonej wartości, wzrasta aktywność· działania enzymu.
· Inhibitory i aktwatory
lub
zarejestruj nowe konto.
0 0
czekolada747 4.1.2011 (19:37)
Biokatalizatory, substancje wytwarzane przez żywy organizm regulujące przebieg procesów biologicznych, tzn. wpływające na ich przyspieszenie bądź zwolnienie, a także decydujące o rodzaju przemian, jakim może ulec substancja wyjściowa. Biokatalizatory dzielą się na: witaminy, hormony i enzymy.
Enzymy, fermenty, jest to grupa białek działających w komórkach i płynach ustrojowych żywych organizmów jako biokatalizatory reakcji biosyntezy i rozkładu; ostatnio odkryto, że niezależnie od białek aktywność biokatalityczną wykazują również cząsteczki kwasów rybonukleinowych.
Enzymy zbudowane są z części białkowej nazywanej apoenzymem. W części białkowej występuje centrum aktywne. Jest to przestrzenny układ kilku reszt aminokwasowych charakterystycznych dla danego enzymu. W niektórych enzymach oprócz centrum aktywnego występuje w apoenzymie centrum allosteryczne, do którego przyłączają się drobnocząsteczkowe związki wpływające na aktywność enzymu, nazywane efektorami.
Część enzymów oprócz grupy białkowej (apoenzymu) zawiera dodatkowo część niebiałkową, nazywaną koenzymem (gdy białko i część niebiałkowa połączone są luźno wiązaniem dysocjującym) lub grupą prostetyczną (gdy białko i część niebiałkowa połączone są trwale). Obecność grupy niebiałkowej powoduje wytwarzanie nieaktywnych form enzymów, tzw. proenzymów. Proenzymy ulegają aktywacji dopiero po wydzieleniu do miejsca działania (np. pepsynogen - pepsyna).
Część białkowa oraz część niebiałkowa tworzą enzym (apoenzym + koenzym = holoenzym). Częścią niebiałkową w enzymie mogą być np. witaminy, ATP, jony żelaza, jony wapnia, FAD (dinukleotyd flawonadeninowy), NAD (dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy).
Nazwa enzymu zależy od budowy oraz typu reakcji, w której uczestniczy. Enzymy zbudowane tylko z białka mają końcówkę nazwy -na, np. pepsyna, trypsyna. Pozostałe mają końcówkę -aza. Wszystkie enzymy podzielono na sześć klas głównych pod względem typu reakcji. Jest to klasyfikacja międzynarodowa:
Klasa 1 - oksydoreduktazy - enzymy należące do tej klasy katalizują reakcje utleniania i redukcji.
Klasa 2 - transferazy - enzymy, które uczestniczą w przenoszeniu i łączeniu jednego związku do drugiego lub grup atomów.
Klasa 3 - hydrolazy - enzymy uczestniczące w reakcjach, które przebiegają z udziałem wody.
Klasa 4 - liazy - enzymy, które uczestniczą w rozrywaniu wiązań:
węgiel - węgiel; węgiel -azot; węgiel - tlen.
Klasa 5 - izomerazy - enzymy uczestniczące w przekształceniach izomerycznych (przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe, np. formy cis w trans).
Klasa 6 - ligazy - uczestniczące w reakcjach syntezy tworzenia wiązań węgiel - węgiel.
Mają zdolność do znacznego zwiększania szybkości reakcji chemicznych. Znacznie obniżają energię aktywacji w stosunkowo niskich temperaturach. Same enzymy nie ulegają przy tym przemianom. Obniżenie energii aktywnej wynika z tego, że wiązania chemiczne substratu w momencie wpasowania siew centrum aktywnym ulegają naprężeniu. Obecność enzymów w reakcjach niesie za sobą również inne korzyści jak prawidłowe zorientowanie substratu w przestrzeni oraz cząsteczki nie zderzają się bezwładnie dlatego mogą być cząsteczce zderzenia efektywne, enzymy mogą działać wielokrotnie, przyspieszają reakcji chemiczne co najmniej milionkrotnie oraz warunkują większą skuteczność przebiegu reakcji.
Enzymy łączą się poprzez centrum aktywne z substratem na zasadzie przestrzennego dopasowania, tworząc kompleks enzym - substrat (ES) Przestrzenne dopasowanie substratu do centrum aktywnego enzymu porównano: wg Fishera, jak klucz do zamka. Model ten oznacza, że następuje precyzyjne dopasowanie substratu do centrum aktywnego co jednak nie obniża energii aktywnej. Model indukcyjnego dopasowania, porównany jak ręka do rękawiczki wg Koshalda zakłada, że w rzeczywistości konformacja substratu i centrum aktywnego nie są identyczne. W momencie powstania kompleksu enzym-substrat następuje wciągnięcie substratu do centrum aktywnego przy naprężeniu wiązań w obu składnikach kompleksu E-S. W tej sytuacji już mała porcja energii wystarcza do pokonania progu energetycznego reakcji
Na aktywność enzymów wpływa:
· temperatura. Każdy enzym działa w określonej temperaturze. Im wyższa temperatura, tym wzrasta aktywność· enzymów. Wysoka temperatura (ok. 40°C) niszczy enzymy powodując denaturację białka.
· kwasowość· środowiska (pH). Enzymy działają w określonym środowisku zasadowym (pH 7,1-14), kwasowym (pH 1-6,9) lub obojętnym (pH=7). Zmiana pH środowiska powoduje obniżani aktywności enzymów.
· stężenie substratu - wraz ze wzrostem stężenia substratu do określonej wartości, wzrasta aktywność· działania enzymu.
· Inhibitory i aktwatory
Dodawanie komentarzy zablokowane - Zgłoś nadużycie